¿Qué es la mioglobina y cómo funciona en el almacenamiento de oxígeno muscular?

En este artículo exploraremos la naturaleza bioquímica de la mioglobina, su estructura molecular detallada, su función esencial en los tejidos musculares y su relación con otras proteínas transportadoras de oxígeno.

¿Qué es exactamente la mioglobina y dónde se localiza en el cuerpo humano?

La mioglobina es una heteroproteína muscular estructural y funcionalmente similar a la hemoglobina. Se trata de una proteína relativamente pequeña compuesta por una cadena polipeptídica de 153 residuos de aminoácidos y un grupo hemo que contiene un átomo de hierro. Su función principal es el almacenamiento de oxígeno en los tejidos. Las mayores concentraciones de esta proteína se encuentran en el músculo esquelético y en el músculo cardíaco, donde los tejidos requieren grandes cantidades de oxígeno para satisfacer la demanda energética generada durante la contracción muscular. Menos comúnmente, también ha sido denominada miohemoglobina o hemoglobina muscular.

¿Cómo se determinó la estructura tridimensional de la mioglobina por primera vez?

La mioglobina ostenta un hito histórico fundamental en la biología estructural al ser la primera proteína cuya estructura tridimensional se determinó experimentalmente. En el año 1958, el investigador John Kendrew y sus colaboradores lograron dilucidar su conformación empleando la técnica de cristalografía de rayos X de alta resolución. Este descubrimiento pionero le valió a John Kendrew la obtención del Premio Nobel de Química en 1962, un galardón que compartió con Max Perutz. Químicamente, es una proteína globular sumamente compacta en la cual la gran mayoría de los aminoácidos hidrófobos se sitúan en su interior, mientras que numerosos residuos polares quedan expuestos hacia la superficie exterior.

¿Cuál es el papel del grupo hemo y del átomo de hierro en esta proteína?

El grupo hemo es un grupo prostético esencial de naturaleza no polipeptídica que se encuentra unido de manera no covalente en una cavidad hidrófoba de la mioglobina, resultando indispensable para su actividad biológica de unión al oxígeno. Consta de una estructura orgánica de protoporfirina IX, formada por cuatro grupos pirrólicos enlazados por puentes meteno para constituir un anillo tetrapirrólico. En el centro exacto de este anillo se halla un átomo de hierro ferroso con estado de oxidación Fe+2. Este átomo forma enlaces coordinados con los cuatro nitrógenos de la porfirina, además de unirse a la histidina proximal y permitir que el oxígeno ocupe la sexta posición de coordinación durante la oxigenación.

¿De qué manera se produce el cambio conformacional al unirse el oxígeno?

En el estado desoxigenado de la mioglobina, el átomo de hierro del grupo hemo se ubica ligeramente fuera del plano de dicho grupo en dirección al residuo de histidina HisF8. Cuando se produce la oxigenación, la molécula de oxígeno ocupa la sexta posición de coordinación del hierro, lo que desplaza el residuo de histidina fuera del plano del hemo de forma medible. Este movimiento físico desencadena un cambio conformacional en regiones específicas de la estructura proteica. Dicha alteración favorece la posterior liberación de oxígeno hacia aquellas células musculares que presentan deficiencia del gas y que lo demandan para generar energía metabólica en forma de ATP.

¿En qué se diferencia la unión del oxígeno entre la mioglobina y la hemoglobina?

Aunque comparten similitudes estructurales y la presencia del grupo hemo que les otorga su característico color rojo, sus mecanismos de unión al oxígeno difieren de manera notable. La hemoglobina es una proteína de carácter alostérico; esto significa que la unión del oxígeno a una de sus subunidades induce modificaciones conformacionales que se transmiten al resto de las subunidades, incrementando su afinidad global por el gas en un proceso conocido como unión cooperativa. Por el contrario, la mioglobina no presenta un comportamiento cooperativo en la fijación del oxígeno, lo cual se refleja claramente al analizar sus respectivas curvas de saturación en función de la presión parcial de oxígeno.

Sources & Further Reading

Torres-Sánchez, Horacio (2017). The interdisciplinarity of lightning. Revista de la Academia Colombiana de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales.

Campoverde Jiménez, Erasmo Javier (2016). Análisis bioquímico de orina en paciente deportista con hemoglobinuria inducida por ejercicio extenuante. Universidad Técnica de Machala.

Berg, Jeremy Mark; Stryer, Lubert; Tymoczko, John. Bioquímica.